探讨酶反应速度与底物浓度的关系

在酶的催化作用下，底物浓度对反应速度影响显著。当底物浓度较低时，酶分子数量相对充足，反应速度随底物浓度增加而逐渐提升，这是因为有更多的酶分子与底物结合，生成中间络合物。然而，当底物浓度上升到一定水平，酶分子几乎全部与底物结合形成中间产物，进一步增加底物浓度对反应速度的提升作用则较小，甚至不再增加。

1913年，Michaelis和Menten提出了著名的米氏方程，该方程描述了酶促反应的动态平衡，揭示了酶活性与底物浓度之间的数学关系。米氏方程的推导基于酶催化反应动力学，清晰地展现了酶与底物之间的作用机制。

Km值是米氏常数，是酶与底物亲和力的量化指标。高Km值意味着酶与底物的结合相对较弱，而低Km值则表明酶与底物具有较高的亲和力。Km值大小直接反映了酶对特定底物的亲和性，是酶特性的一个重要参数，与酶的浓度无关，只由酶本身决定。不同底物对同一酶而言，存在特定的Km值，其中Km最小的底物称为该酶的最适底物，表现出最佳催化效率。